竞争性抑制时，酶促反应表观Km值的变化是（）
已知某种酶的Km值为25mmol/L，欲使酶促反应达到最大反应速度的50%，该底物浓度应为（）
某酶对其四个底物的Km值如下所示，问该酶的最适底物是哪一个：（）
当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km（），Vmax（）。
反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。
如果加入足够的底物，即使在非竞争性抑制剂存在下，酶促反应速度也能达到正常的Vmax。
已知某种酶的Km值为25mmol／L，欲使酶促反应达到最大反应速度的50％，该底物浓度应为
竞争性抑制时，酶促反应表观Km值变化是（）
关于Km的意义的叙述： （1）Km是酶的（）常数，（）与（）无关。 （2）同一种酶有不同的底物时，Km值（），其中Km值最小的底物通常是（）。 （3）Km可以近似的表示（），Km越大，则（）。 （4）同工酶对同一底物的Km值（）。
要使酶反应速度达到VmA.x的80%，此时底物浓度应是此酶Km值的（）。
当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km不变，Vmax（）。
酶的抑制剂是那些能与酶结合并降低酶活性的分子，分为竞争性和非竞争性两种，竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，从而降低酶对底物的催化效应；非竞争性抑制剂作用于酶活性位点以外的其他位点，从而使酶失去催化活性。对下图的分析正确的是（）https://assets.asklib.com/images/image2/2017091414033299260.jpg
竞争性抑制剂使酶促反应的Km而Vmax。
根据酶对底物选择的严格程度不同,酶的特异性可分为_________、_________、立体异构特异性。
在非竞争性抑制剂存在条件下，加入足量的底物，酶促反应能够达到正常Vmax
酶联免疫吸附测定（ELISA) 以免疫学反应为基础，将抗原、抗体的特异性反应与酶对底物的高效催化作用相结合起来的一种敏感性很高的实验技术
在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促反应能够达到正常Vmax。（)
某酶的Km为4.7X 10<sup>-6</sup>molL<sup>-1</sup>，Vmax 为22 μmolL<sup>-1</sup>min<sup>-1</sup>,底物浓度为2X10<sup>-4</sup>molL<sup>-1</sup>。试计算: (1)竞争性抑制剂，(2)非竞争性抑制剂，(3)反竞争性抑制剂的浓度均为5X 10<sup>-4</sup>molL<sup>-1</sup>时的酶催化反映速率？这3中情况的Ki值都是3X10<sup>-4</sup>molL<sup>-1</sup>,(4)上述3种情况下，抑制百分数是多少？
26、不同的酶对同一种底物的Km值不一样。
已知某酶的Km值为25mmol/L，欲使酶促反应达到最大反应速度的一半，该底物浓度应为（）
58、酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是：Vmax不变，Km增大。
酶的竞争性抑制作用动力学特点是：Km（)，Vmax（)。
试通过一种反竞争性抑制剂的动力学分析解释其抑制常数K<sub>I</sub>在数值上是否可能等于该抑制剂的IC50（IC50即酶的活力被抑制一半时的抑制剂浓度，假设酶浓度与底物浓度均固定不变)。
米氏常数Km等于1/2Vmax时的底物浓度。
